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2018年医学硕士考研辅导课件《西医综合》基础班生物化学讲义
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生物化学

第一章 蛋白质的结构与功能


  考试大纲
  1.组成蛋白质的氨基酸化学结构和分类。
  2.氨基酸的理化性质。
  3.肽键和肽。
  4.蛋白质的一级结构及高级结构。
  5.蛋白质结构和功能的关系。
  6.蛋白质的理化性质
  7.分离、纯化蛋白质的一般原理和方法。

  
  一、组成蛋白质的20种氨基酸的化学结构和分类
  1.20种氨基酸均属于L-α氨基酸(除甘氨酸外)
  2.20种氨基酸根据其侧链的结构和理化性质可分成五类
  ●非极性脂肪族氨基酸
  ●极性中性氨基酸
  ●芳香族氨基酸
  ●酸性氨基酸
  ●碱性氨基酸

  3.特殊类型氨基酸

必需氨基酸

缬、异亮、亮、苯丙、蛋、色、苏、赖(苏亮亮笨蛋色且赖)

非必需氨基酸

除必需氨基酸外的12种氨基酸

支链氨基酸

缬、异、亮(只借一两)

含硫氨基酸

半胱、胱、蛋(留帮光蛋)

生酮氨基酸

亮、赖(酮亮来)

生酮兼生糖

异亮、苯丙、酪、色、苏(一本落色书)

一碳单位

丝、色、组、苷(施舍竹竿)


含两个羧基的氨基酸

天冬氨酸、谷氨酸

含两个氨基的氨基酸

赖氨酸

瓜氨酸

不出现在蛋白质中

色氨酸、酪氨酸

含共轭双键,在280nm处形成特殊吸收峰

甘氨酸

除甘氨酸外,20种氨基酸均属于L-a-氨基酸

脯氨酸、羟脯氨酸

亚氨基酸,脯氨酸易使肽链形成β-折角

同型半胱氨酸

天然蛋白质中不出现


  
  二、氨基酸的理化性质
  1.氨基酸具有两性解离的性质
  2.含共轭双键的氨基酸(色、酪)
  具有紫外吸收性质在280nm。
  3.氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物
  最大吸收峰在570nm波长处,吸收峰值的大小与氨基酸释放出的氨量成正比,因此可作为氨基酸的定量分析方法。

  
  三、肽键和肽
  ◆氨基酸相互结合成肽(peptide)
  
  ◆蛋白质是由许多氨基酸残基组成的多肽链!
  
  生物活性肽:谷胱甘肽

  
  四、蛋白质分子结构

分子结构

结构含义

表现

维系键

一级结构

氨基酸的排列顺序

肽链

肽键、二硫键

二级结构

多肽链的局部主链构象

α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲

氢键

三级结构

整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置

结构域、分子伴侣

疏水键、氢键、盐键、范德华

四级结构

各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用

亚基

氢键、离子键


  
  五、蛋白质组学
  (1)蛋白质组是指一种细胞或一种生物所表达的全部蛋白质,即“一种基因组所表达的全套蛋白质”。
  (2)蛋白质组学以细胞内全部蛋白质的存在及其活动方式为研究对象,研究内容:蛋白质表达谱研究、蛋白质翻译后修饰谱(磷酸化修饰、糖基化修饰、泛素化等)、蛋白质亚细胞定位图、蛋白质一蛋白质相互作用图、蛋白质组生物信息学及数据库等的研究。
  (3)技术平台:双向电泳技术、基质辅助激光解析飞行时间质谱技术、电喷雾质谱技术、液体层析质谱技术和蛋白质芯片等

  
  六、蛋白质分类
  1.按性状分类:
  a.单纯蛋白质
  b.结合蛋白质(氨基酸+辅基)
  2.按形状分类:
  a.纤维状蛋白质(结构蛋白质)
  b.球状蛋白质(多数具生理活性)

  
  七、蛋白质结构与功能的关系
  1.蛋白质一级结构是高级结构与功能的基础
  分子病(基因突变):镰刀形贫血
  2.蛋白质的功能依赖特定空间结构蛋白构象疾病:老年痴呆、疯牛病等

  
  八、蛋白质理化性质

 

氨基酸的理化性质

蛋白质的理化性质

两性解离/两性电离

是氨基酸两端α-氨基和α-羧基在溶液中解离;
①若溶液pH<pI,成阳离子;
②若溶液pH>pI,成阴离子;
③若pH=pI,为兼性离子,电中性。

是肽链两端氨基和羧基以及侧链上某些基团的解离;
①若溶液pH<pI,蛋白质带正电荷;
②若溶液pH>pI,蛋白质带负电荷;
③若pH=pI,为兼性离子,电荷为零。

等电点

pI=(pK1+pK2)/2

各种蛋白质的pI不同,多接近5.0;碱性蛋白质如鱼精蛋白、组蛋白等pI偏碱性;酸性蛋白质如胃蛋白酶、丝蛋白等pI偏酸性。

紫外吸收

色、酪氨酸最大吸收峰280nm

大多数蛋白质含有色、酪氨酸,在280nm有最大吸收峰。蛋白质的A280与其浓度成正比,可对蛋白质定量分析


 

氨基酸的理化性质

蛋白质的理化性质

茚三酮反应

氨基酸与茚三酮加热形成蓝紫色化合物,在570nm最大吸收峰,可对其定量分析

同氨基酸

双缩脲反应

有,检测蛋白质水解程度(水解加强,双缩脲呈色深度下降)

胶体性质

有,蛋白质分子量可自1万一100万kD,其分子直径1-100nm,为胶粒范围之内。蛋白质颗粒表面形成一层水化膜,还带有电荷,这两个因素阻断蛋白质颗粒的相互聚集,防止溶液中蛋白质的沉淀析出。

变性、沉淀、凝固

有(一级结构不变,空间结构改变)


  
  九、分离、纯化蛋白质
  1.透析及超滤法可去除蛋白质溶液中的小分子化合物
  2.丙酮沉淀、盐析及免疫沉淀是常用的蛋白质沉淀方法
  3.利用荷电性质可用电泳法将蛋白质分离
  4.应用相分配或亲和原理可将蛋白质进行层析分离
  5.利用蛋白质颗粒沉降行为不同可进行超速离心分离
  6.应用化学或反向遗传学方法可分析多肽链的氨基酸序列
  7.应用物理学、生物信息学可进行蛋白质空间结构测定

  

第二章 核酸的结构与功能


  考试大纲
  1.核酸分子的组成,5种主要嘌呤、嘧啶碱的化学结构
  2.核苷酸
  3.核酸的一级结构,核酸的空间结构与功能
  4.核酸的变性、复性、杂交及应用

  
  一、核酸分子的化学组成
  
  

  
  二、DNA与RNA分析

 

DNA(脱氧核糖核酸)

RNA(核糖核酸)

分布

细胞核、核外如线粒体、叶绿体、质粒等。

细胞核、胞液。线粒体

组成

磷酸+脱氧核糖(dR)+碱基A、G、C、T。(dAMP、dGMP、dCMP、dTMP)

核酸+核糖(R)+碱基A、G、C、U。(AMP、GMP、CMP、UMP、)

碱基

A、G、C、T(A-T、G-C,不含稀有碱基)

A、G、C、U(tRNA可含有稀有碱基)

戊糖

β-D-核糖

β-D-2-脱氧核糖

核苷酸/脱氧核苷酸

dAMP、dGMP、dCMP、dTMP

AMP、GMP、CMP、UMP


分子量

>2x109

tRNA(2800)、mRNA(106
rRNA(0.5-1.0x106

形状

双螺旋结构

单链无规卷曲

结合蛋白

组蛋白

rRNA与核蛋白体蛋白结合成核糖体

连接键

3’,5’—磷酸二酯键

3’,5’—磷酸二酯键

功能

携带遗传信息,决定细胞的个体的基因型

参与细胞内DNA遗传信息的表达。某些病毒RNA也可作为遗传信息的载体。


  
  三、核酸的一级结构
  一级结构:构成RNA的核苷酸或者DNA的脱氧核苷酸自5’-端至3’-端的排列顺序,及碱基序列的组成。
  

  
  四、DNA双螺旋结构模型
  要点(重点):
  1.DNA由两条多聚脱氧核苷酸链组成:右手螺旋,反相平行,直径2.37nm,螺距3.54nm
  2.核糖与磷酸位于外侧:亲水骨架
  3.DNA双链之间形成了互补碱基对:互补链,10.5个碱基对,碱基垂直距离0.34nm
  4.碱基对的疏水作用力和氢键共同维持DNA双螺旋结构的稳定

  
  五、RNA结构与功能

名称

细胞核和细胞液

线粒体

功能

不均一核RNA

hnRNA

 

成熟mRNA的前体

信使RNA

mRNA

mt mRNA

合成蛋白质的模板

转运RNA

tRNA

mt tRNA

转运氨基酸

核糖体RNA

rRNA

mt rRNA

核糖体的组成部分

细胞内小RNA
核内小RNA
核仁小RNA
胞质小RNA

snRNA
snoRNA
scRNA

 

参与hnRNA的剪切和转运
rRNA的加工和修饰
蛋白质内质网定位合成的信号识别体的组成部分


  
  六、核酸的理化性质
  1.紫外吸收:确定DNA或者RNA含量(最大吸收值260nm)
  2.DNA变性:增色效应、解链温度(Tm)
  3.复性与核酸杂交

  
  七、核酸酶
  1.核酶ribozyme:某些小RNA分子具有催化特定RNA讲解的活性,在RNA合成后的剪接修饰中具有重要作用,这种具有催化作用的小RNA称核酶。
  2.核酸酶:是指所有可以水解核酸的酶,可以分为DNA酶和RNA酶两种。
  包括:5’/3’末端外切酶、核酸内切酶、限制性核酸内切酶

  

第三章 酶


  考试大纲
  1.酶的基本概念,全酶、辅酶和辅基,参与组成辅酶的维生素,酶的活性中心
  2.酶的作用机制,酶促反应动力学,酶抑制的类型和特点
  3.酶的调节
  4.酶在医学上的应用

  
  一、酶的基本概念
  1.基本概念:单体酶、寡聚酶、多酶复合物、多功能酶
  2.分类:单纯酶和结合酶
  全酶=结合酶=酶蛋白+辅助因子,具有催化作用
  3.酶蛋白和辅助因子
  4.酶的活性中心:必需基团
  5.同工酶

  参与组成酶的维生素

转移基团

辅酶或辅基名称

所含维生素

氢原子(质子)

NAD+(CoⅠ)
NADP+(CoⅡ)
FMN(黄素单核苷酸)
FAD(黄素腺苷嘌呤二核苷酸)

尼克酰胺(维生素PP的一种)
尼克酰胺(维生素PP的一种)
VitB2(核黄素)
VitB2(核黄素)

醛基

TPP(焦磷酸硫胺素)

VitB1

酰基

辅酶A
硫辛酸

泛酸
硫辛酸

烷基

钴胺素辅酶类

VitB12

CO2

生物素

生物素

氨基

磷酸吡哆酸

吡哆醛(VitB6

一碳单位

FH4(四氢叶酸)

叶酸


  
  二、酶的工作原理
  1.酶促反应特点
  >>反应具有极高的效率
  >>对底物具有高度的特异性
  >>酶的活性与酶量具有可调节性(受代谢产物和激素的调节)
  >>酶具有不稳定性(蛋白质变性

  
  三、酶促反应动力学
  >>酶促反应动力学:研究酶促反应速率以及各种因素对酶促反应速率影响机制的科学
  >>影响因素:酶浓度、底物浓度、pH、温度、抑制剂及激活 剂等
  >>米-曼式方程与米氏常数(底物浓度)
  >>酶促反应中的抑制剂
  米氏常数的意义
  ①Km值是酶的特征性常数之一;
  Km值与底物、pH、酶结构、离子强度有关,与酶浓度无关
  ②Km值等于酶促反应速度为Vmax时底物浓度的一半;
  ③Km值可近似表示酶与底物亲和力的大小,Km值越小,亲和力越大
  ④Km值可以判断酶的专一性:不同的酶Km值不同,
  同一种酶对不同底物有不同的Km值。
  各种同工酶的Km值不同,也可借Km以鉴别之;
  ⑤如有几种底物时,Km值最小的那个是天然底物。

  抑制剂可逆或者不可逆的降低酶促反应速率,凡能使酶催化活性下降而不引起酶变性的物质统称酶的抑制剂。

作用特征

无抑制剂

竞争性抑制

非竞争性抑制

反竞争性抑制

与I结合的组分

 

E

E、ES

ES

表现Km
最大速率
林-贝氏作图
斜率
纵轴截距
横轴截距

Km

增大

不变

减小

Vmax

不变

降低

降低

Km/Vmax

增大

增大

不变

1/Vmax

不变

增大

增大

-1/Vmax

增大

不变

减小


  
  四、酶的调节
  1.(1)变构酶通过变构调节酶实现对酶促反应速率的快速调节调节酶的活性
  (2)酶的化学修饰调节是通过某些化学基团与酶的共价结合与分离实现的
  (3)酶原的激活使无活性的酶原转化成有催化活性的酶
  2.酶含量的调节包括对酶合成与分解速率的调节
  
  五、酶在医学上的应用
  1.酶与疾病的发生:苯丙酮尿症、蚕豆病、白化病
  2.酶与疾病诊断:肝脏、心脏、胰腺炎
  3.酶与疾病治疗:消化不良、血栓

第四章 糖代谢


  考试大纲
  1.糖酵解过程、意义及调节。
  2.糖有氧氧化过程、意义及调节,能量的产生。
  3.磷酸戊糖旁路的意义。
  4.糖原合成和分解过程及其调节机制。
  5.糖异生过程、意义及调节。乳酸循环。
  6.血糖的来源和去路,维持血糖恒定的机制。

  
  一、糖代谢概述
  (1)糖的主要生理功能是为生命活动提供能源和碳源。
  (2)糖的消化吸收主要是在小肠进行。
  (3)糖入血,进入细胞需要转运体(葡糖转运蛋白)。

  
  二、糖的无氧氧化
  基本概念:
  糖酵解:1分子葡萄糖分解为两分子丙酮酸。
  乳酸发酵:无氧氧化=糖酵解+乳酸生成
  乙醇发酵:植物和微生物中,丙酮酸转化为乙醇和二氧化碳
  有氧氧化:充足的氧供,丙酮酸分解为二氧化碳和水
  无氧氧化:
  

  
  三、糖酵解的调控
  糖酵解的关键酶是己糖激酶(肝内为葡萄糖激酶)、6-磷酸果糖激酶-1和丙酮酸激酶。
  这三种酶是糖酵解途径的限速酶,其活性可受别构效应剂和激素的调节。限速酶活性的高低决定着糖酵解的速度和方向。

  
  四、糖酵解意义
  (1)红细胞没有线粒体,完全依赖糖酵解供应能量。神经细胞、白细胞、骨髓细胞等代谢极为活跃,即使不缺氧也常由糖酵解提供部分能量。
  (2)糖酵解时每分子磷酸丙糖有2次底物水平磷酸化,可生成2分子ATP。因此1mol葡萄糖可生成4molATP,在葡萄糖和6-磷酸果糖磷酸化时共消耗2molATP,故净得2molATP,1mol葡萄糖经糖酵解生成2分子乳酸可释放196kJ/mol(46.9kcal/mol)的能量。

  
  五、糖的有氧氧化
  
  1.葡萄糖在胞质中经糖酵解生成丙酮酸
  2.丙酮酸进入线粒体氧化脱羧生成乙酰CoA
  3.乙酰CoA进入柠檬酸循环并偶联进行氧化磷酸化

  三羧酸循环的关键酶:
  柠檬酸合酶
  异柠檬酸脱氢酶
  α-酮戊二酸脱氢酶复合体
  

  有氧氧化的ATP生成
  1克分子乙酰CoA经三羧酸循环彻底氧化可生成10克分子ATP,1克分子葡萄糖在体内经有氧氧化彻底分解可净生成30或32克分子ATP。

 

反应

辅酶

最终获得ATP

第一阶段

葡萄糖→6-磷酸葡萄糖

 

-1

 

6-磷酸甘油醛→1.6-二磷酸果糖

 

-1

 

2×3-磷酸甘油醛→2×1,3-二磷酸甘油酸

2NADH(胞质)

3或5

 

2×1,3-二磷酸甘油酸→2×3-磷酸甘油酸

 

2

 

2×磷酸烯醇式丙酮酸→2×丙酮酸

 

2

第二阶段

2×丙酮酸→2×乙酰CoA

2NADH(线粒体基质)

5

第三阶段

2×异柠檬酸→α-酮戊二酸

2NADH(线粒体基质)

5

 

2×α-酮戊二酸→2×琥珀酰CoA

2NADH

5

 

2×琥珀酰CoA→2×琥珀酸

 

2

 

2×琥珀酸→2×延胡素酸

2FADH2

3

 

2×苹果酸→2×草酰乙酸

2NADH

5

 

由一个葡萄糖总共获得

 

30或22


  
  六、磷酸戊糖途径
  1.部位:胞质
  2.产物:NADPH和磷酸戊糖;为核酸的合成提供核糖,是体内利用葡萄糖生成5-磷酸核糖的惟一途径。
  3.关键酶:6-磷酸葡萄糖脱氢酶
  
  生理意义:
  ①为核酸的合成提供核糖。
  ②通过磷酸戊糖途径中的转酮醇基及转醛醇基反应,使各种糖在体内得以互相转变。
  ③磷酸戊糖途径生成大量的NADPH+H+,作为供氢体参与多种代谢反应。

  
  七、糖原的合成与分解

 

糖原合成

糖原分解

部位

肝、肌肉

肝肾

代谢产物

糖原

葡萄糖

关键酶

糖原合酶(磷酸化活性降低)
作用于α-1,4糖苷键(主链)

糖原磷酸化酶(磷酸化活性增高)
作用于α-1,4糖苷键(主链)

作用分支的酶

分支酶

脱支酶

耗能

1分子葡萄糖耗2个ATP

生理意义

储备能量

调节血糖


  
  八、糖异生
  从非糖化合物转变成葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。
  1.原料:乳酸、甘油、生糖氨基酸、GTP/ATP;
  2.部位:肝肾胞浆及线粒体,正常肾糖异生占1/10,长期饥饿可增加;
  3.关键酶:葡萄糖-6-磷酸酶、果糖二磷酸酶-1、丙酮酸羧化酶、磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶,其中丙酮酸羧化酶最重要,是限速酶。
  丙酮酸羧化酶催化丙酮酸产生草酰乙酸再经磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶
  催化产生磷酸烯醇式丙酮酸,共消耗1个ATP、1个GTP。

影响因素

糖酵解

糖异生

ATP/AMP下降、F-2,6-P上升

胰岛素

胰高血糖素、肾上腺素、糖皮质激素

乙酰CoA

长期饥饿


  
  九、血糖及其调节
  1.血糖的来路及去路
  2.血糖调节:胰岛素具有降低血糖的作用;
  而胰高血糖素、肾上腺素、糖皮质激素有升高血糖的作用。
  当人体糖代谢发生障碍时可导致高血糖或低血糖。
  糖尿病是最常见的糖代谢紊乱疾病

  

第五章 脂类代谢


  考试大纲
  1.脂肪酸分解代谢过程及能量的生成
  2.酮体的生成、利用和意义
  3.脂肪酸的合成过程,不饱和脂肪酸的生成
  4.多不饱和脂肪酸的意义
  5.磷脂的合成和分解
  6.胆固醇的主要合成途径及调控。胆固醇的转化。胆固醇酯的生成
  7.血浆脂蛋白的分类、组成、生理功用及代谢。高脂血症的类型和特点

  
  一、脂类代谢的概述
  1.分类
  (1)脂肪:甘油三酯;
  (2)类脂:糖脂、磷脂(甘油磷脂、鞘磷脂)、胆固醇。
  (3)脂肪酸:包括饱和脂酸和不饱和脂酸,后者中多不饱和脂酸,为营养必需脂酸,包括亚油酸、亚麻酸和花生四烯酸。分别是前列腺素(PG)、血栓烷(TX)及白三烯(LTs)等生理活性物质的前体。
  (4)甘油与2分子脂酸、1分子磷酸及含氮化合物结合成甘油磷脂。

 

甘油三脂

脂酸

胆固醇

甘油磷脂

神经鞘磷脂

合成部位

肝、脂肪组织、小肠

肝肾脑乳腺脂肪,胞液

肝、小肠,胞液和内质网

肝肾肠,内质网

脑最活跃,内质网

合成原料

甘油、脂酸

乙酰CoA

乙酰CoA

脂酸、甘油、胆碱、丝氨酸、磷酸盐

软酯酰CoA,丝氨酸

分解部位

脂肪组织

除脑的组织,肝肾最活跃

肝、肾上腺、睾丸、卵巢、皮肤

全身组织

脑、肝、肾、脾,溶酶体

分解产物

游离脂酸、甘油

CO2、H2O、ATP

胆汁酸、类固醇激素、7-脱氢胆固醇

和磷脂酶相关

磷脂胆碱、N-酯酰鞘氨醇

主要功能

储存能量及氧化供能

与醇结合成酯(甘油、鞘氨醇、胆固醇等

转化成为胆汁酸、类固醉激素和维生素等,参与物质代谢的调节。

构成生物膜脂双层的基本骨架

是生物膜的重要组分,还参与细胞识别及信息传递


  
  二、甘油三酯代谢
  1.合成代谢
  (1)主要场所:肝脏、脂肪组织和小肠
  (2)合成原料:甘油和脂肪酸
  (3)基本途径:甘油一酯和甘油二酯途径。
  (4)关键酶:酯酰CoA酶转移酶
  2.分解代谢
  (1)脂肪动员是甘油三酯分解的起始步骤
  (2)甘油转变为3-磷酸甘油后被利用
  (3)β-氧化是脂肪酸分解的核心过程:
  终产物乙酰CoA

  3.脂酸合成
  (1)原料:乙酰CoA(所有代谢中产生的乙酰CoA,以糖代谢为主要碳源)、ATP、NADPH、ACO3-、Mn2+、生物素。
  脂肪酸的合成所需的氢全部由NADPH提供。
  NADPH主要来自磷酸戊糖通路
  (2)位于线粒体内的乙酰CoA只有通过柠檬酸-丙酮酸循环才能进入胞液,然后进行脂酸合成。

  
  三、酮体和胆固醇
  1.酮体
  包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮。
  原料:乙酰CoA。
  部位:肝脏线粒体。
  作用:肝外氧化功能。
  2.胆固醇
  ①原料:乙酰CoA。
  ②部位:肝脏、小肠的内质网和胞液。并需ATP供能,NADH+H+供氢。合成1分子胆固醇需18分子乙酰CoA,16分子NADH+H+及36分子ATP。
  ③作用:转化为胆汁酸、类固醇激素、7-羟脱氧胆固醇。
  ④关键酶:HGMCoA还原酶。

  
  四、磷脂
  1.概述:磷脂包括甘油磷脂和鞘磷脂,甘油磷脂分为卵磷脂(磷脂酰胆碱)、脑磷脂(磷脂酰乙醇胺)、心磷脂(二磷脂酰甘油)、磷脂酰丝氨酸、磷脂酰甘油、磷脂酰肌醇等。

 

甘油磷脂

鞘磷脂

磷酸

1

1

脂类

2

1

醇类

甘油

鞘氨醇

不同的成分

胆碱、乙醇胺、丝氨酸、肌醇等

胆碱


  
  五、血浆脂蛋白

 

乳糜颗粒

VLDL

LDL

HDL

半衰期

5-15min

6-12h

2-4h

3-5h

合成部位、来源

小肠粘膜细胞

肝细胞

血浆、由VLDL转化

肝肠血浆

功能

转运外源性甘油三酯及胆固醇

转运内源性甘油三酯及胆固醇

转移内源性胆固醇

逆向转运胆固醇(肝外→肝)


  

第六章 生物氧化


  考试大纲
  1.生物氧化的特点
  2.呼吸链的组成,氧化磷酸化及影响氧化磷酸化的因素,底物水平磷酸化,高能磷酸化合物的储存和利用
  3.胞浆中NADH的氧化
  4.过氧化物酶体和微粒体中的酶类

  
  一、生物氧化特点

 

生物氧化

体外氧化

反应环境

温和(37℃、中性)

剧烈(高温、高压)

催化剂

能量释放的速度

缓慢

快速

能量释放的形式

ATP等高能化合物

热量

H2O和CO2的产生方式

脱氢反应脱下的氢与氧结合成水
有机酸脱羧产生CO2

氧直接与氢、碳结合,生成CO2与H2O


  
  二、生成ATP的氧化磷酸化体系
  1.氧化呼吸链是一系列有电子传递功能的氧化还原组分
  (1)氧化呼吸链由4种具有传递电子能力的复合体组成

复合体

酶名称

质量(kD)

多肽链

功能辅基

含结合位点

复合体Ⅰ

NADH-泛醌还原酶

850

39

FMN,Fe-S

NADH(基质侧)
CoQ(脂质核心)

复合体Ⅱ

琥珀酸-泛醌还原酶

140

4

FAD,Fe-S

琥珀酸(基质侧)
CoQ(脂质核心)

复合体Ⅲ

泛醌-细胞色素c还原酶

250

11

血红素bL,bH,c1,Fe-S

Cytc(膜间隙侧)

复合体Ⅳ

细胞色素c氧化酶

162

13

血红素a,血红素a3,CuA,CuB

Cytc(膜间隙侧)


  氧化呼吸链复合体的功能
  a.复合体Ⅰ的作用是将NADPH+H+中的电子传递给泛醌。
  b.复合体Ⅱ的作用是将电子由琥珀酸传递给泛醌。
  c.复合体Ⅲ的作用是将电子从还原型泛醌传递给细胞色素c。
  d.复合体Ⅳ的作用是将电子从细胞色素c传递给氧。
  氧化呼吸链传递途径
  1)NADH氧化呼吸链:
  电子传递顺序为:NADH→复合体Ⅰ→CoQ→复合体Ⅲ→复合体Ⅳ→O2
  电子传递顺序NADH→FMN→FeS→CoQ→Cytb→Cytc1→Cytc→Cyta→Cyta3→O2
  丙酮酸、α-酮戊二酸、苹果酸、β-羟丁酸、谷氨酸、异柠檬酸通过该途径递H、递电子。
  2)FADH2氧化呼吸链:底物脱下2H直接或间接转给FAD生成FADH2,再经泛醌到还原O2.
  电子传递顺序为:琥珀酸→复合体Ⅱ→CoQ复合体Ⅲ→复合体Ⅳ→O2
  电子传递顺序为:琥珀酸→FAD→FeS→CoQ→Cytb→Cytc1→Cytc→Cyta→Cyta3→O2
  琥珀酸、酯酰CoA、α-磷酸甘油通过该途径。

  
  三、氧化磷酸化将氧化呼吸链释能与ADP磷酸化偶联生成ATP
  1.底物水平磷酸化与氧化磷酸化。
  2.氧化磷酸化偶联部位在复合体I、III、IV内。
  3.氧化磷酸化偶联机制产生跨线粒体内膜的质子梯度。
  4.质子顺浓度梯度回流释放能量被ATP核酶利用催化ATP合成。
  5.氧化磷酸化作用受某些内外源因素影响:呼吸链抑制剂、解偶联剂、ATP合酶抑制剂。
  6.ATP在能量的生成、利用、转移和储存中起核心作用。
  

  
  四、胞浆中NADH的氧化
  1.胞浆中NADH的氧化
  (1)线粒体内膜对各种物质进行选择性转运。
  (2)线粒体内膜通过各种转运蛋白对代谢物进行选择性转运以保证生物氧化顺利进行。胞质中生成的NADH不能直接进入线粒体,而必须经a-磷酸甘油穿梭(生成1.5分子的ATP)或苹果酸--天冬氨酸穿梭(生成2.5分子的ATP)进入线粒体后才能进行氧化。

第七章 氨基酸代谢


  考试大纲
  1.蛋白质的营养作用。
  2.氨基酸的一般代谢(体内蛋白质的降解、氧化脱氨基、转氨基及联合脱氨基)。
  3.氨基酸的脱羧基作用。
  4.体内氨的来源和转运。
  5.尿素的生成:鸟氨酸循环。
  6.一碳单位的来源、载体和功能。
  7.甲硫氨酸、苯丙氨酸与酪氨酸的代谢

  
  一、生理功能和营养价值
  1.体内蛋白质的作用
  (1)蛋白质维持细胞组织的生长、更新和修补。蛋白质是细胞组织的主要成分,参与构成各种细胞组织,是蛋白质最重要的功能。
  (2)蛋白质参与体内多种重要的生理活动,如血浆蛋白、酶、激素、抗体等。
  (3)蛋白质可作为能源物质氧化供能。
  2.蛋白质代谢状况:氮平衡,包括总平衡、正平衡和负平衡。
  3.营养必须氨基酸决定蛋白质的营养价值。
  4.蛋白质的互补作用:尤其是营养价值低的食物。

  
  二、蛋白质的消化、吸收与腐败
  1.消化:各种蛋白酶及水解酶的作用。
  2.吸收:直接吸收;主动转运吸收;γ-谷氨酰基循环。
  3.蛋白质的腐败作用:大肠杆菌。

  
  三、氨基酸代谢概述
  1.氨基酸不同分类

必需氨基酸

缬、异亮、亮、苯丙、蛋、色、苏、赖(写一两本淡色书来)

非必需氨基酸

除必需氨基酸外的12种氨基酸

支链氨基酸

缬、异、亮(只借一两)

含硫氨基酸

半胱、胱、蛋(留帮光蛋)

生酮氨基酸

亮、赖 (酮亮来)

生酮兼生糖

异亮、苯丙、酪、色、苏、(一本落色书)

一碳单位

丝、色、组、苷(施舍竹竿)

芳香族氨基酸

酪、苯、色(芳香老本色)


  2.氨基酸来源与去路
  

  
  四、氨基酸的脱氨基作用
  氨基酸的脱氨基方式:
  转氨基作用,氧化脱氨基作用,
  非氧化脱氨基作用以及联合脱氨基作用,
  其中联合脱氨基作用最重要
  通过脱氨基作用生成氨及相应的α-酮酸。
  联合脱氨基
  转氨酶与L-谷氨酸脱氢酶协同作用,即转氨基作用与谷氨酸的氧化脱氨基作用偶联进行,就可达到把氨基酸转变成NH3及相应α-酮酸的目的。
  转氨基作用与谷氨酸脱氢作用的结合被称作转氨脱氨作用,又称联合脱氨基作用。
  

  
  五、氨基酸的碳链骨架
  氨基酸脱氨基后生成的α-酮酸可以进一步代谢,
  主要有以下三方面的代谢途径。
  1.α-酮酸可彻底氧化分解并提供能量;
  2.α-酮酸经氨基化生成营养非必需氨基酸;
  3.α-酮酸可转变成糖和脂类化合物。
  表7-2 氨基酸生糖及生酮性质的分类

类别

氨基酸

生糖氨基酸

甘氨酸、丝氨酸、缬氨酸、组氨酸、精氨酸、半胱氨酸、脯氨酸、丙氨酸、谷氨酸、谷氨酰胺、天冬氨酸、天冬酰胺、甲硫氨酸

生酮氨基酸

亮氨酸、赖氨酸

生糖兼生酮氨基酸

异亮氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、苏氨酸、色氨酸


  
  六、氨的来源与去路
  氨的去路
  (1)肌组织中的氨通过丙氨酸-葡萄糖循环以丙氨酸形式运送到肝;
  (2)脑、肌组织中的氨以谷氨酰胺形式运送到肝、肾;
  (3)通过鸟苷酸循环(尿素循环、Krebs-Henseleit循环)在肝内合成尿素是氨的主要去路。

  
  七、尿素合成
  1.合成部位:肝脏的线粒体和胞液。
  2.合成代谢途径:鸟苷酸循环。
  3.关键酶:氨基甲酰磷酸合成酶I、精氨酸代琥珀酸合成酶(限速酶)
  4.氨基酸类中间产物:鸟氨酸、瓜氨酸、精氨酸、天冬氨酸(Asp)。
  5.终产物:尿素。
  6.耗能:3个ATP、4个高能磷酸键。
  7.尿素的氮(2个)来源:Asp、NH3

  
  八、氨基酸的脱羧基作用
  催化脱羧基反应生成胺的酶称脱羧酶。辅酶是磷酸吡哆醛(维生素B6)。胺氧化酶(属于黄素蛋白,肝中活性最高),能将胺氧化成相应的醛、NH3和H2O。继续氧化成羧酸,再氧化成CO2和H2O或随尿排出,从而避免胺类的蓄积。

  
  九、一碳单位的来源、载体与功能
  1.来源:丝氨酸、甘氨酸、组氨酸和色氨酸(施舍一根竹竿)。
  2.载体:一碳单位不能游离存在,与四氢叶酸(FH4)结合转运和参与代谢。
  3.类型:甲基(-CH3 )、甲烯基(-CHZ-)、甲炔基(-CH= )、甲酰基(-CHO)及亚氨甲基(-CH =NH)等。 CO、CO2不是一碳单位。
  4.主要生理作用:作为合成嘌呤及嘧啶的原料,活性甲基(SAM)的合成原料,联系氨基酸代谢和核苷酸代谢。

  
  十、其他氨基酸代谢
  1.含硫氨基酸代谢
  2.芳香族氨基酸代谢
  3.支链氨基酸代谢
  4.氨基酸衍生物

  

第八章 核苷酸代谢


  考试大纲
  1.嘌呤、嘧啶核苷酸的合成原料、主要合成过程和分解产物,脱氧核苷酸的生成
  2.嘌呤、嘧啶核苷酸的抗代谢物的作用及其机制

  
  一、核苷酸功能
  1.核酸概述
  ◆核苷酸是核酸的基本结构单位
  ◆人体内的核苷酸主要由机体细胞自身合成
  ◆与氨基酸不同,核苷酸不属于营养必须物质
  2.核苷酸的生物学功用
  (1)作为核酸合成的原料,这是核苷酸最重要的功能
  (2)体内能量的利用形式
  (3)参与代谢和生理调节
  (4)组成辅酶
  (5)活化中间代谢物

  
  二、合成元素来源(重点)
  1.嘌呤碱的合成材料:天冬氨酸、谷氨酰胺、甘氨酸、CO2、甲酰基(来自FH4)。
  甘氨酸在中间,
  谷氨酰胺站两边,
  左上天冬氨酸,
  上面二氧化碳。
  

  2.嘧啶碱的合成材料:
  天冬氨酸、谷氨酰胺、CO2
  天冬氨酸在右边,
  左上3是谷氨酰胺,
  其他二氧化碳。
  

  
  三、嘌呤及嘧啶核苷酸的合成与分解代谢
  ◆从头合成与补救合成
  ◆分解:嘌呤核苷酸的最终分解产物是尿酸。
  嘧啶核苷酸分解:
  1)胞嘧啶脱氨基转变成尿嘧啶。
  2)尿嘧啶还原成二氢尿嘧啶,并水解开环,最终生成NH3、CO2及β-丙氨酸。
  3)胸腺嘧啶降解成β-氨基异丁酸,
  其可直接随尿排出或进一步分解。

  

第九章 物质代谢的整合与调节


  考试大纲
  1.物质代谢的特点和相互联系。
  2.组织器官的代谢特点和联系。
  3.代谢调节(细胞水平、激素水平及整体调节)。
  物质代谢及调节总结
  ◆细胞内多种物质代谢同时进行,需要彼此间相互协调。
  ◆三大营养物质在供应能量上相互替代、相互制约,由于不可逆代谢的存在而不能完全转变。
  ◆物质代谢的细胞水平调节主要通过改变关键酶活性(别构调节、化学修饰调节、含量调节)实现。
  ◆神经系统主导下的激素调节维持整体代谢平衡。

  

第十章 DNA的生物合成(复制)


  考试大纲
  1.DNA的半保留复制及复制的酶。
  2.DNA复制的基本过程。
  3.DNA的损伤(突变)及修复。
  4.逆转录的概念、逆转录酶、逆转录的过程、逆转录的意义。

  
  一、复制的基本规律
  中心法则
  
  1.半保留复制-DNA复制的基本特征.
  2.双向复制-DNA复制从起始点向两个方向延伸。
  3.半不连续复制-DNA一股子链复制的方向与解链方向相反(冈崎片段)。
  4.DNA复制的原则-碱基互补、方向相反。

  
  二、DNA复制的酶学与拓扑学变化
  复制是在酶催化下的核苷酸聚合过程,需要多种生物分子共同参与。
  (1)底物:dATP, dGTP, dCTP和dTTP,总称dNTP。
  (2)聚合酶:聚合酶依赖DNA的DNA聚合酶,简称DNA-pol。
  (3)模板:指解开成单链的DNA母链。
  (4)引物:提供3'-OH末端使dNTP可以依次聚合。
  (5)复制的基本化学反应:
  核苷酸和核苷酸之间生成3’ 5’一磷酸二酯键。

  
  三、DNA生物合成过程
  1.原核生物的DNA生物合成
  (1)复制起始-DNA解链形成引发体
  (2)复制的延长过程-领头链连续复制,随从链不连续复制,本质为磷酸二酯键的不断生成
  (3)复制的终止过程-切除引物、填补空缺和连接切口
  2.真核生物的DNA生物合成
  (1)复制起始-与原核基本相似
  (2)复制的延长过程-发生DNA聚合酶α/β转换
  (3)复制的终止过程-端粒和端粒酶

  
  四、逆转录和其他复制方式
  1.逆转录的概念及酶
  (1)逆转录:指在宿主细胞中,逆转录酶以病毒基因组RNA为模板,以宿主细胞的4种dNTP为原料催化合成DNA的过程。
  (2)逆转录酶:能催化以RNA为模板合成双链DNA的酶。
  2.逆转录的发现发展了中心法则
  3.核酶的催化功能
  
  五、DNA损伤(突变)与修复
  1.突变在生物界普遍存在
  2.突变类型:错配、缺失、插入与重排、框移突变
  3.DNA损伤的修复:直接修复、切除修复、重组修复和SOS修复

第十一章 RNA的生物合成(转录)


  考试大纲
  1.RNA的不对称转录(转录的模板、酶及基本过程)。
  2.RNA转录后的加工修饰。
  3.核酶的概念和意义。

  
  一、概述
  1.概念:
  (1)转录:生物体以DNA为模板合成RNA的过程。
  (2)模板:DNA分子上的遗传信息时决定蛋白质氨基酸序列的原始模板,mRNA是蛋白质合成的直接模板。
  (3)作用:通过RNA的生物合成,遗传信息从染色体的储存状态转送至胞质,从功能上衔接DNA和蛋白质这两种生物大分子。
  2.RNA合成有两种方式
  (1)DNA指导的RNA合成,也叫转录,此为生物体内的主要合成方式。
  (2)RNA指导的RNA合成,由RNA依赖的RNA聚合酶催化,常见于病毒。
  复制和转录的区别

 

复制

转录

模板

两股链均复制

模板链转录(不对称转录)

原料

dNTP

NTP

DNA聚合酶

RNA聚合酶

产物

子代双链DNA(半保留复制)

mRNA,tRNA,rRNA

配对

A=T G三C

A=U,T=A,G三C


  
  二、转录模板和酶
  1.原核生物转录的模板和酶
  (1)原核生物转录的模板
  1)能转录出RNA的DNA区段称为结构基因
  2)只有少部分的DNA能够转录,称为不对称转录。
  具有两方面的含义:
  >>在DNA双链上,一股链作为模板指导转录,另一股链不转录
  >>模板链并非总是在同一单链上。
  3)DNA双链中按碱基配对规律能指引转录生成RNA的一股单链,称为模板链;相对的另一股单链是编码链
  4)总之在RNA的生物合成中,其反应体系以RNA为模板,原料为三磷酸核糖核苷酸(NTP)、RNA聚合酶、Mg2+和Mn2+,合成方向5’-3’。连接方式为3’-5’磷酸二酯键

  大肠杆菌RNA聚合酶组分

亚基

分子量

每分子酶中所含数目

功能

α

36512

2

决定哪些基因被转录

β

150618

1

与转录全过程有关

β’

155613

1

结合DNA模板(开链)

σ

70263

1

辨认起始位点

  真核生物RNA聚合酶

种类

部位

细胞核的核仁

细胞核内

核仁外

功能

催化合成rRNA的前体

转录生成hnRNA

催化转录编码tRNA、5SrRNA和小RNA分子的基因

转录产物

45S-rRNA

hnRNA

5S-rRNA,tRNA,snRNA

对鹅高覃碱的反应

耐受

极敏感

中度敏感


  
  三、转录过程
  1.原核生物的转录过程可分为转录起始转录延长转录终止三个部分。
  2.真核生物过程类似,但相关更复杂。转录终止差异较大。
  
  四、真核生物的转录后修饰
  几种主要的修饰方式:
  剪接(splicing)、
  剪切(cleavage)、
  修饰(modification)、
  添加(addition)。

  

第十二章 蛋白质的生物合成(翻译)


  考试大纲
  1.蛋白质生物合成体系
  2.遗传密码
  3.蛋白质生物合成过程,翻译后加工
  4.蛋白质生物合成的干扰和抑制

  
  一、蛋白质的生物合成体系
  1.蛋白质的生物合成,即翻译,就是将核酸中由4种核苷酸序列编码的遗传信息,通过遗传密码破译的方式解读为蛋白质一级结构中20种氨基酸的排列顺序
  2.包括3个反应过程:氨基酸活化肽链的生物合成肽链形成后的加工过程
  参与蛋白质生物合成的物质包括:
  ◆三种RNA(mRNA(密码子)、rRNA、tRNA)、
  ◆20种氨基酸(AA)作为原料,
  ◆酶及众多蛋白质分子,如IF、eIF、ATP、GTP、无机离子。

  真核与原核生物肽链合成的区别

 

原核生物

真核生物

mRNA

一条mRNA编码几种蛋白质(多顺反子)

一条mRNA编码一种蛋白质(单顺反子)

核糖体

30S小亚基+50S大亚基(70S核糖体)

40S小亚基+60S大亚基(80S核糖体)

起始阶段

起始氨基酰-tRNA为fMet-tRNAifMet
核糖体小亚基先与mRNA结合,再与fMet-tRNAifMet结合
mRNA的S-D序列与16SrRNA-端的一段互补序列结合
有3种IF参与起始复合物的形成

起始氨基酰-tRNA为Met-tRNAiMet
核糖体小亚基先与Met-tRNAiMet结合,再与mRNA结合
mRNA的帽子结构与帽子结合蛋白复合物结合
有至少10种eIF参与起始复合物的形成

延长阶段

延长因子为EF-Tu、EF-Ts和EF-G

延长因子为eEF-1α、eEF-1βγ和eEF-2

终止阶段

释放因子为RF-1和RF-2和RF-3

释放因子为eRF


  
  二、蛋白质生物合成的干扰和抑制
  1.许多抗生素通过抑制蛋白质生物合成发挥作用抗生素是一种由某些真菌、细菌等微生物产生的药物,可阻断细菌蛋白质合成而抑制细菌的生长和繁殖。
  2.其他干扰蛋白质生物合成的物质:白喉毒素、蓖麻蛋白、干扰素等。

  

第十三章 基因表达调控


  考试大纲
  1.基因表达调控的概念及原理
  2.原核和真核基因表达的调控
  
  一、基因表达调控的概念
  1.基因表达是基因转录和翻译的过程。
  2.基因表达具有时间特异性和空间特异性。
  3.基因表达的方式及调节存在很大差异,如管家基因、乳糖操纵子模型等。
  4.基因表达调控为生物体生长、发育所必须

  
  二、基因表达调控的原理
  1.基因表达呈现多层次复杂性
  基本调控点:
  (1)基因结构的活化
  (2)转录起始:最有效的调节环节。基因表达调控的基本控制点。
  (3)转录后加工及转运
  (4)翻译及翻译后加工

 

原核生物基因表达调控

真核生物基因表达调控

决定RNA聚合酶识别特异性的启动因子

σ因子

TFⅡD

转录激活

操纵子、调节蛋白

顺式作用原件、转录因子

主要机制

操纵子模型的普遍存在,主要是负性调节转录衰减是特有机制

顺式作用原件具有普遍性,主要是这正性调节染色体结构变化是特有机制

共同点

1.基因表达都具有时间和空间特异性
2.基因调控具有多层次和复杂性
3.转录起始的基因表达调控的基本控制点

  2.基因转录激活受到转录调节蛋白与启动子相互作用的调节
  经典模型:原核生物的乳糖操纵子;真核生物的顺式作用元件与反式作用因子

  

第十四章 基因重组与基因工程


  考试大纲
  1.基因重组的概念、基本过程及其在医学中的应用。
  
  一、基本概念
  DNA重组包括同源重组特异位点重组转座重组等。
  同源重组为基本的DNA重组方式;细菌的基因转移和重组有四种方式:接合作用、转化作用、转导作用、细胞融合

  
  二、重组DNA技术的相关概念
  1.基因工程:统称。包括重组、克隆及表达等
  2.DNA克隆
  3.质粒
  4.感受态细胞
  5.目的基因
  6.基因载体

  
  三、重组DNA技术基因原理及
  操作步骤
  1.常用工具酶:
  表14-1重组DNA技术中常用的工具箱

工具酶

功能

限制性核酸内切酶

识别特异序列,切割DNA

DNA连接酶

催化DNA中相邻的5’-磷酸基和3’-羟基末端之间形成磷酸二酶键,使DNA切口封合或使两个DNA分子或片段连接

DNA聚合酶I

①合成双链cDNA分子或片段连接
②缺口平移制作高比活探针
③DNA序列分析
④填补3’-末端

Klenow片段

又名DNA聚合酶I大片段,具有完整DNAI的5’→3’聚合、3’→5’外切活性,而无5’→3’外切活性,常用于cDNA第二链合成,双链DNA3’-末端标记等

反转录酶

①合成cDNA
②替代DNA聚合酶I进行填补,标记或DNA序列分析

多聚核苷酸激酶

催化多聚核苷酸激酶5’-羟基末端磷酸化,或标记探针

末端转移酶

在3’-羟基末端进行同多聚物加尾

碱性磷酸酶

切除末端磷酸酶

  2.重组DNA技术基本原理及操作步骤(分、切、接、转、筛、表
  一个完整的DNA克隆过程应包括:目的基因的获取,基因载体的选择与构建,目的基因与载体的拼接,重组DNA分子导入宿主细胞,筛选并无性繁殖含重组分子的受体细胞(转化子)。

  
  四、基因重组在医学中的应用
  1.疾病相关基因的发现
  2.发展新药物,如促红素等
  3.DNA诊断
  4.基因治疗
  5.遗传病的预防

  

第十五章 细胞信息转导


  考试大纲
  1.细胞信息传导的概念
  2.信息分子和受体
  3.膜受体和胞内受体介导的信息传导
  
  一、细胞信号转导的概念
  1.相关概念
  (1)细胞通讯:细胞通讯是体内一部分细胞发出信号,另一部分细胞接收信号并将其转变为细胞功能变化的过程。
  (2)信号转导:细胞针对外源信息所发生的细胞内生物化学变化及效应的全过程称为信号转导。
  (3)信号转导通路:在细胞中,各种信号转导分子相互识别、相互作用将信号进行转换和传递,这种有序的分子变化被称为信号转导通路。

  
  二、细胞外信息物质
  1.基本理化性质:
  (1)概念:配体或第一信使,是由细胞分泌的调节靶细胞生命活动的化学物质。有可溶性和膜结合性两种形式。
  (2)化学本质:为蛋白质和肽类、氨基酸及其衍生物、类固醇激素、脂酸衍生物和气体等。
  >>细胞表面分子也是重要的细胞外信号。
  (3)特点:少量、短寿、高效、特异。
  (4)溶解性质:水溶性、脂溶性、气体分子。
  2.作用距离:内分泌信号、神经递质、旁分泌/自分泌信号

  
  三、细胞内信息物质
  1.概述
  (1)细胞内信息物质包括第二信使及第三信使等。
  (2)第二信使的浓度和分布变化是重要的信号转导方式
  (3)第二信使主要包括:cAMP和 cGMP、Ca2+、IP3(肌醇三磷酸)、DAG(二脂酰甘油)、Cer、NO等。
  2.蛋白质作为细胞内信号转导分子
  ◆信号转导分子大部分是蛋白质,包括酶分子、调节蛋白和转录因子等,它们构成信号转导通路上的各种开关和接头。
  ◆蛋白激酶和蛋白磷酸酶GTP结合蛋白是两大类最重要的信号转导通路开关分子。

  
  四、膜受体和胞内受体介导的
  信息传递
  1.受体:
  (1)概念:受体是细胞膜上或细胞内能识别化学信号(配体)并与之结合的成分,其化学本质是蛋白质,个别是糖脂。
  (2)受体有两个方面的作用:
  一:识别外源信号分子并与之结合;
  二:转换配体信号,使之成为细胞内分子可识别的信号,并传递至其他分子引起细胞应答。

  膜受体:

 

离子通道受体(配体门控通道受体)

七跨膜受体(G蛋白偶联受体)

单跨膜受体(酶偶联受体)

配体

神经递质

神经递质、激素、趋化因子、外源声光等刺激

细胞因子、生长因子

结构

寡聚体形成的孔道

单体

单体(具有或不具有催化活性)

跨膜区段数

4次

7次

1次

功能

离子通道

激活G蛋白

激活蛋白激酶

细胞应答

去极化或超极化

去极化或超极化,调节蛋白质功能和表达水平

调节蛋白质的功能和表达水平,调节细胞分化和增殖


  

第十六章 血液的生物化学


  考试大纲
  1.血浆蛋白的分类、性质及功能
  2.成熟红细胞的代谢特点
  3.血红素的合成
  
  一、血浆蛋白分类、性质、功能

血浆蛋白种类(电泳分离法)

 

生成部位

主要功能

正常含量(g/100ml血浆)

清蛋白

 

维持血浆渗透压、运输、营养运输

3.8-4.8

α球蛋白

α1球蛋白

主要在肝

 

1.5-3.0

 

α2球蛋白

 

β球蛋白

 

大部分在肝

运输

 

γ球蛋白

 

主要在肝外

免疫

 

纤维蛋白质

 

凝血

0.2-0.4


  
  二、成熟红细胞代谢特点
  
  三、血红素的合成
  血红素
  1.合成原料:甘氨酸、琥珀酰CoA和Fe2+
  2.合成部位:起始和终末阶段位于线粒体,中间阶段在胞质内
  3.合成步骤:关键点为ALA合成,ALA合酶为关键酶

  

第十七章 肝的生物化学


  考试大纲
  1.肝在物质代谢中的主要作用
  2.胆汁酸盐的合成原料和代谢产物
  3.胆色素的代谢、黄疸产生的生化基础
  4.生物转化的类型和意义
  
  一、肝在生物代谢中的作用
  1.肝是维持血糖水平相对稳定的重要器官
  2.肝在脂类的代谢中占据中心地位
  3.肝的蛋白质合成及分解均非常活跃
  4.肝参与多种维生素和辅酶的代谢
  5.肝参与多种激素的灭活

  
  二、肝的生物转化

概念

肝是机体内生物转化最重要的器官。机体在排出非营养物质之前,需对它们进行代谢转变,使其水溶性提高,极性增强,易于通过胆汁或尿液排出体外

意义

一则生物转化可对体内的大部分非营养物质进行代谢转化,使其生物学活性降低或丧失(灭活),或使有毒物质的毒性减低或消除(解毒)。另则通过生物转化作用可增加这些非营养物质的水溶性和极性,从而易于从胆汁或尿液中排出

两相反应

第一相反应包括氧化、还原和水解。硝基还原酶和偶氮还原酶是第一相的主要还原酶,部位:微粒体。酯酶、酰胺酶和糖苷酶是主要的水解酶,部位:胞液和内质网。

结合反应属于第二相反应。葡糖醛酸、硫酸和乙酰基的结合反应是主要的结合反应。葡糖醛酸是最主要最重要的结合反应。详见P413,17-2表格


  
  三、胆汁与胆汁酸的代谢
  1.成分:肝胆汁和胆囊胆汁
  2.分类:按结构分为游离和结合胆汁酸,按来源分为初级和次级胆汁酸
  3.肠肝循环的意义:使有限的胆汁酸库存循环利用
  
  四、胆色素的代谢与黄疸
  1.胆色素的代谢
  2.黄疸:溶血性、干细胞性及阻塞性黄疸的鉴别。

  

第十八章 维生素与无机盐


  考试大纲
  脂溶性与水溶性维生素
  无机盐(钙和磷)

  

第十九章 癌基因、抑癌基因与生长因子


  考试大纲
  1.原癌基因、抑癌基因和生长因子的基本概念及作用机制。
  2.原癌基因与抑癌基因的产物及与肿瘤的关系
  
  一、癌基因
  1.癌基因:能在体外引起细胞转化,在体内诱发肿瘤的基因,为细胞本身遗传物质的组成部分。分为病毒癌基因和细胞癌基因两大类。
  癌基因的表示一般用3个斜体小写字母表示:如ras、myc、src等
  2.活化方式:获得启动子或者增强子;染色体易位;扩增;点突变
  3.产物主要为生子因子及受体等。

  
  二、抑癌基因
  1.抑癌基因:抑制细胞过度生长、增殖从而遏制肿瘤形成的基因
  2.Rb基因和p53
  
  三、生长因子
  1.生长因子:通过质膜上特异的受体,将信息传递至细胞内部,调节细胞生长与增殖的多肽类物质。
  2.作用方式:内分泌、旁分泌、自分泌
  3.生长因子与细胞凋亡、心血管疾病等相关性

  

第二十章 生物技术专题


  考试大纲
  1.常用的分子生物学技术原理和应用。
  2.基因诊断的基本概念、技术及应用。
  3.基因治疗的基本概念及基本程序。




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